Nouveaux peptides anti-infectieux : plus courts et à plus large spectre ?

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La plupart des médicaments anti-infectieux disponibles appartiennent à la classe des petites molécules chimiques. De nombreux projets en recherche et développement s’intéressent aujourd’hui à la classe des peptides thérapeutiques.
Des travaux récents viennent de démontrer qu’un même peptide peut avoir une activité anti-infectieuse dirigée contre différentes familles de virus en bloquant leur entrée dans l’orgnanisme. En effet, des scientifiques ont publié dans Le Journal of Virology, leurs travaux montrant qu’un peptide capable de bloquer l’infection par le virus de l’herpès (HSV) est aussi actif sur plusieurs souches du virus Influenza et notamment sur la souche H5N1, responsable de la récente épidémie de grippe avaire en Asie.
Suivant la concentration utilisée, le mécanisme d’action du peptide décrit diffère. Pour HSV, le peptide est viricide à haute concentration. A basse concentration, il permet de bloquer l’entrée du virus dans la cellule. De même, dans le cas du virus Influenza, le peptide empêche l’entrée du virus en bloquant l’interaction de l’hemagglutinine virale, protéine de surface spécifique au virus Influenza, avec son récepteur sur la cellule.
In vivo, des virus prétraités avec le peptide sont incapables d’infecter des souris et l’effet du peptide sur des souris traitées avant infection est comparable à celui de la rimantadine, médicament antiviral commercial utilisé contre le virus influenza A.
L’équipe de Schultz-Cherry concentre ses efforts sur la compréhension des mécanismes moléculaires expliquant l’action du peptide. L’activité anti-infectieuse de celui-ci semble être déterminée par sa séquence et non simplement fondée sur des interactions de charges ou hydrophobes.
Les propriétés anti-infectieuses de certains peptides sont aussi le sujet de découvertes intéressantes dans le domaine antibactérien. Dans un article de PNAS du 24 octobre 2006, un groupe a montré qu’il pouvait construire des peptides antibactériens et antifongiques de très petite taille constitués seulement de 4 acides aminés. Un des acides aminés est remplacé par son énantiomère et une chaîne d’acides gras est attachée à la séquence peptidique. Dans ce cas, comme pour le peptide précédent, la structure en trois dimensions ne semble pas critique pour l’activité anti-infectieuse du peptide. En revanche, la séquence du peptide et la longueur de l’acide gras déterminent le spectre d’activité antimicrobienne.
Ces découvertes ouvrent la voie au développement de nouvelles approches thérapeutiques pour le traitement des maladies infectieuses.

Source :

BioWorld Today, 19/10/2006

Pour en savoir plus, contacts :


- Jones JC, Turpin EA, Bultmann H, Brandt CR, Schultz-Cherry S.
Inhibition of influenza virus infection by a novel antiviral peptide that targets viral attachment to cells
J Virol. 2006 Sep 27
- Makovitzki A, Avrahami D, Shai Y.
Ultrashort antibacterial and antifungal lipopeptides.
Proc Natl Acad Sci U S A. 2006 Oct 24 ;103(43):15997-6002. Epub 2006 Oct 12.
Code brève
ADIT : 39849

Rédacteur :

Peggy Rematier, deputy-sdv.mst@consulfrance-sanfrancisco.org

Voir en ligne : http://www.bulletins-electroniques….